Un equipo de investigadores liderado por el Centro de Astrobiología (CAB-CSIC-INTA) y el Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC) ha logrado resucitar proteínas que formaron parte de las primeras formas de vida en la Tierra, concretamente de bacterias de entre 3.600 y 4.000 millones de años. Este innovador estudio, publicado en la revista Molecular Biology and Evolution, proporciona la primera reconstrucción estructural de proteínas ancestrales multiméricas, fundamentales para comprender la evolución celular y las maquinarias biológicas primordiales.
Las proteínas que han sido objeto de esta investigación son las chaperoninas, esenciales para el correcto plegamiento de otras proteínas, tanto en organismos simples como en humanos. Estas moléculas actúan como un mecanismo de control de calidad en las células, protegiéndolas del estrés y evitando la acumulación de proteínas dañadas, lo cual puede ocasionar enfermedades graves como diferentes tipos de cáncer y trastornos neurodegenerativos.
La importancia de las chaperoninas en la biología
Las chaperoninas son un tipo particular de chaperonas que forman estructuras anulares, capaces de encapsular otras proteínas en su interior. Su funcionamiento se asemeja al de una máquina, que requiere energía proveniente de la hidrolisis del ATP para llevar a cabo su labor de asistencia a otras proteínas. Aunque estas estructuras son comunes en todas las formas de vida, presentan variaciones estructurales significativas dependiendo de su origen, ya sea bacteriano, eucariota o arqueobacteriano.
“Con el fin de entender cuál es el origen de estas estructuras y su relación evolutiva, hemos realizado la reconstrucción de secuencias de proteínas ancestrales y la posterior síntesis en el laboratorio”, explica Víctor Parro, investigador del CAB-CSIC-INTA y autor principal del estudio.
Resultados y aplicaciones de la investigación
A pesar de que las chaperoninas ancestrales presentan diferencias de entre el 30% y el 40% respecto a sus homólogas actuales, han demostrado comportamientos similares, como la protección de otras proteínas frente a la inactivación inducida por el calor. Los análisis estructurales realizados mediante microscopía electrónica han revelado que la chaperonina más ancestral solo forma anillos simples de siete unidades, sugiriendo que las primeras máquinas de este tipo eran más sencillas y con funciones limitadas.
Este trabajo no solo describe la existencia de estados intermedios en la evolución de las chaperoninas, sino que también ofrece un marco experimental para estudiar la aparición de la complejidad multimérica en la vida celular primitiva de la Tierra. “Esta complejidad podría observarse en otros planetas que hayan experimentado procesos similares”, añade Parro.
La reconstrucción de estas proteínas ancestrales y su producción en el laboratorio abre nuevas posibilidades en el ámbito de la biotecnología, permitiendo la búsqueda de funciones enzimáticas novedosas o la creación de variantes más resistentes y eficientes. “Este es otro ejemplo de evolución molecular en estado puro, donde la selección de estructuras más eficientes es fundamental para responder a nuevos desafíos fisiológicos”, concluye Jorge Cuéllar, investigador del CSIC en el CNB y también coautor del artículo.
Los hallazgos de este estudio podrían tener aplicaciones significativas en procesos industriales, ya que algunas de las chaperoninas ancestrales descritas podrían usarse como agentes estabilizadores en detergentes enzimáticos o en procesos que requieran condiciones de alta temperatura o estrés químico.
